Ann Acad Med Stetin, 2006; 52, 3, 5-13

MONIKA RAĆ, MICHAŁ RAĆ*

 

MOLEKULARNE PODSTAWY CHORÓB PRIONOWYCH

Zakład Biochemii Pomorskiej Akademii Medycznej

al. Powstańców Wielkopolskich 72, 70-111 Szczecin

Kierownik: prof. dr hab. n. med. Dariusz Chlubek

* Zakład Diagnostyki Obrazowej i Radiologii Interwencyjnej Pomorskiej Akademii Medycznej

ul. Unii Lubelskiej 1, 71-252 Szczecin

Kierownik: dr hab. n. med. Anna Walecka

 

Streszczenie

Białko prionu o prawidłowej strukturze (PrPc) wchodzi w skład błon komórkowych i jest sialoglikoproteiną. Choroba prionowa pojawia się, gdy obecne w komórce prawidłowe białko PrPc zmienia strukturę przestrzenną (α-helisy) na właściwą dla białka prionu o zmienionej strukturze – PrPsc (β-struktury). Powstałe białko PrPsc łączy się z innym PrPc, wymuszając zmianę ich budowy przestrzennej. Białko PrPsc jest przyczyną wielu chorób zwyrodnieniowych ośrodkowego układu nerwowego określanych łącznie mianem encefalopatii gąbczastych. Do chorób tych u ludzi należą choroby: kuru, Creutzfelda–Jacoba, Gerstmanna–Sträussera–Scheinkera, śmiertelna rodzinna bezsenność. Choroby prionowe mogą być wynikiem zarażenia, dziedziczenia (autosomalnie dominująco) lub pojawiać się spontanicznie. Białka PrPc i PrPsc są kodowane przez ten sam gen, zlokalizowany u człowieka na chromosomie 20. Gen ten składa się z dwóch eksonów. PrPsc różni się od PrPc najczęściej pojedynczą mutacją punktową.

H a s ł a: białka PrPc i PrPsc – mutacje – choroby prionowe. 13784

• • 1383310767
  • 138057861
  • 137927554
  • 138297344
  • 137846722
  • 138176483
  • 138456383
  • 137976163
  • 138096078
  • 138015866
  • 138495838
  • 138745800
  • 138415664
  • 138135514
  • 138255492
  • 138375006
  • 137884897
  • 138704618
  • 138534590
  • 138213998