Menu boczne

Treść strony

Ann Acad Med Stetin, 2006; 52, 3, 5-13

MONIKA RAĆ, MICHAŁ RAĆ*

 

MOLEKULARNE PODSTAWY CHORÓB PRIONOWYCH

Zakład Biochemii Pomorskiej Akademii Medycznej

al. Powstańców Wielkopolskich 72, 70-111 Szczecin

Kierownik: prof. dr hab. n. med. Dariusz Chlubek

* Zakład Diagnostyki Obrazowej i Radiologii Interwencyjnej Pomorskiej Akademii Medycznej

ul. Unii Lubelskiej 1, 71-252 Szczecin

Kierownik: dr hab. n. med. Anna Walecka

 

Streszczenie

Białko prionu o prawidłowej strukturze (PrPc) wchodzi w skład błon komórkowych i jest sialoglikoproteiną. Choroba prionowa pojawia się, gdy obecne w komórce prawidłowe białko PrPc zmienia strukturę przestrzenną (α-helisy) na właściwą dla białka prionu o zmienionej strukturze – PrPsc (β-struktury). Powstałe białko PrPsc łączy się z innym PrPc, wymuszając zmianę ich budowy przestrzennej. Białko PrPsc jest przyczyną wielu chorób zwyrodnieniowych ośrodkowego układu nerwowego określanych łącznie mianem encefalopatii gąbczastych. Do chorób tych u ludzi należą choroby: kuru, Creutzfelda–Jacoba, Gerstmanna–Sträussera–Scheinkera, śmiertelna rodzinna bezsenność. Choroby prionowe mogą być wynikiem zarażenia, dziedziczenia (autosomalnie dominująco) lub pojawiać się spontanicznie. Białka PrPc i PrPsc są kodowane przez ten sam gen, zlokalizowany u człowieka na chromosomie 20. Gen ten składa się z dwóch eksonów. PrPsc różni się od PrPc najczęściej pojedynczą mutacją punktową.

H a s ł a: białka PrPc i PrPsc – mutacje – choroby prionowe.
Powrót
do góry